Дослідники Університету Баффало та Тюбінгенського університету створили молекулу, яка не просто підлаштовується під білок-мішень, а змушує його змінити форму навколо себе. Про роботу повідомили 18 вересня 2026 року; стаття в Angewandte Chemie International Edition вийшла 15 вересня.
Зіткнення, яке допомагає зв’язуванню
Мішенню став p38δ — білок із родини кіназ, пов’язаний із регуляцією клітинних процесів і дослідженнями раку. Частина інгібітора наштовхується на гнучку петлю білка. Замість перешкоди це створює вигин: петля наближається до іншої частини молекули й охоплює її.
Механізм команда Девіда Геппнера дослідила за допомогою рентгенівської кристалографії. Він пояснює, чому сполука особливо добре взаємодіє саме з цією мішенню.
Перспективний інгібітор, а не готові ліки
За даними університету, порівняно з раніше доступними сполуками селективність покращилася у 12 тисяч разів, а інгібувальна активність — у 110 разів. Ці показники характеризують досліджувану взаємодію, а не ефективність лікування пацієнтів.
Робота пропонує відправну точку для розробки препаратів. Безпека, дія в організмі та клінічна користь потребують окремих перевірок; результати не означають появи схваленої протипухлинної терапії.
Про інший спосіб досліджувати й добирати властивості білків читайте в матеріалі про систему Prosecco та випробування близько 300 варіантів білкового каналу SecY.
